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Tie-1 ( リダイレクト:TIE1 ) : ウィキペディア日本語版
TIE1

TIE1は、(Tie-1、TIE-1、タイワン、)は、アンジオポエチン受容体タンパク質で、血管内皮細胞の膜を貫通している。プロテインキナーゼの1つチロシンキナーゼ活性を持つ。ヒト遺伝子は ''TIE1'' 。
== 発見 ==
タンパク質チロシンリン酸化は細部内シグナル伝達で重要な働きを示すことから、細胞内にチロシンキナーゼ活性を持つ膜介在タンパク質は、重要な受容体タンパク質だと予想できる。
1992年、フィンランドヘルシンキ大学のPartanenらは、血管内皮細胞特異的なオーファン受容体で、チロシンキナーゼ活性を持つ新しい受容体をクローニングすることに成功した。英語の「tyrosine kinase with Ig and EGF homology domains」に因んで、この受容体タンパク質をTieと命名した。
1993年、米国のロシュ分子生物学研究所のトム・サトーらは、2つ目のTIEであるTIE2/Tek(タイツー/テック)を発見し、以前のをTIE1(タイワン)とし、両方の、遺伝子クローニング一次構造決定、組織内局在を発表した。つまり、TIEはTIEファミリーを構成する。
1996年、ハーバード大学に移籍していたトム・サトーにより、TIE2/Tekに特異的なリガンドとして、アンジオポエチン・ファミリーが発見され、その後、血管新生のメカニズムは、TIEファミリーとアンジオポエチン・ファミリーで解明されていく。
2005年にリストから削除され、受容体タンパク質チロシンキナーゼ非特異的タンパク質チロシンキナーゼに振り分けられた。

抄文引用元・出典: フリー百科事典『 ウィキペディア(Wikipedia)
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